Главная > Химия > Логика органического синтеза, Т.2
<< Предыдущий параграф
Следующий параграф >>
<< Предыдущий параграф Следующий параграф >>
Макеты страниц

6. Механизм зрения

Сетчатка глаза содержит ретиналь — вещество, родственное витамину А. Ретиналь связан с белком, который называется опсином (мол. масса 38000). В молекуле ретиналя содержится сопряженная цепь, так что эта молекула поглощает свет в видимой области. В углеродной цепи ретиналя все двойные связи имеют -конфигурацию (или -конфигурацию).

Фоточувствительный пигмент палочек сетчатки глаза, являющийся 11-цис-изомером ретиналя (или неоретииаль связан с опсином при помощи основания Шиффа, образующего с остатком лизина-53 комплекс, называемый родопсином. Это протоиирование шиффово основание образует водородную связь с акцепторным центром А, который представляет собой другой аминокислотный остаток белка (см. схему на с, 14)

Родопсин — это главный фоточувствительный пигмент сетчатки глаза. Поглощение фотона запускает согласованную миграцию двойных связей, в процессе которой -электроны смещаются к положительному заряду, локализованному на (аллилъный

(см. скан)

карбокатион содержит третичный углеродный атом и потому является стабилизированным). Связь превращается в простую, и становится возможным внутреннее вращение вокруг этой связи. Одновременно с переносом электронов протои перемещается к азоту за время около 10 пикосекунд.

В результате поворота вокруг связи молекула изо-меризуется, переходя в более устойчивую транс-форму, геометрия которой отличается от геометрии цис-конфигурации и не может образовывать устойчивого комплекса с белком. Начинается целая серия (см. схему на с. 15) последовательных конформациониых переходов, завершающаяся гидролитическим расщеплением шиффова основания и выцветанием белка.

(см. скан)

Родопсин имеет максимум поглощения при и большой коэффициент экстинкции (40000); таким образом, он приспособлен к восприятию солнечного света. Полипептидная цепь родопсина семь раз пересекает мембрану сетчатки. Карбоксильный и амино-концевые фрагменты этой цепи находятся по разные стороны от

мембраны. Остаток лизина-53, связывающий ретиналь, находится вблизи С-концевого фрагмента внутри мембраны.

В результате выцветания белка (которое означает расщепление на транс-ретиналь и опсин) альдегид восстанавливается в спирт являющийся полностью транс-ретинолом. В 1987 г. был открыт мембранный фермент, ответственный за изомеризацию -ретинола в в темноте. Исследователи искали этот фермент более 30 лет! Другие ферменты катализируют превращение -ретинола в 11-цис-ретиналь.

<< Предыдущий параграф Следующий параграф >>
Оглавление