Главная > Химия > Органическая химия (Моррисон Р.)
<< Предыдущий параграф
Следующий параграф >>
<< Предыдущий параграф Следующий параграф >>
Макеты страниц

37.14. Боковые цепи. Изоэлектрическая точка. Электрофорез

К каждому третьему атому пептидной цепи присоединена боковая цепь. Ее структура зависит от того, к остатку какой кислоты она относится: для глицина, для аланина, для валина, для фенилаланина и т. д.

Некоторые из этих боковых цепей содержат основные группы: в лизине или имидазольное кольцо в гистидине. Некоторые из боковых цепей содержат кислые группы: в аспарагиновой или в глутаминовой кислоте. Таким образом, вдоль пептидной цепи расположены положительно и отрицательно заряженные группы. Поведение молекулы белка в электрическом поле

определяется относительным числом положительных и отрицательных зарядов, которое в свою очередь зависит от кислотности раствора. В изоэлектрической точке число положительных и отрицательных зарядов в точности одинаково, и белок не перемещается в электрическом поле; как и для аминокислот,

в этой точке растворимость белка минимальна. В более кислой, чем изоэлект-рическая точка, области число положительных зарядов превышает число отрицательных зарядов и белок движется к катоду; в более основной, чем изоэлектрическая точка, области число отрицательных зарядов превышает число положительных зарядов и белок движется к аноду.

Все белки содержат пептидный скелет, но для каждого из них характерна своя последовательность боковых групп, которая и определяет его свойства. Если белки имеют различные соотношения числа кислых и основных боковых групп, то вследствие этого их изоэлектрические точки отличаются друг от друга. В растворе с заданной концентрацией ионов водорода некоторые белки движутся по направлению к катоду, а другие — по направлению к аноду; в зависимости от величины заряда, а также от величины и размера молекулы различные белки движутся с неодинаковой скоростью. Подобное различие в поведении в электрическом поле лежит в основе одного из методов разделения и анализа белковых смесей — электрофореза:

Боковые группы влияют на свойства белков не только вследствие их кислых или основных свойств; большую роль играют также другие свойства этих групп, а также размер и форма. Например, постоянная волнистость волос зависит от изменений вдисульфидных поперечных связях из-за наличия цистеиновых боковых цепей; основное различие между шелком и шерстью обусловлено различием в небольших боковых группах (в фиброине шелка преобладают и -группы); прочность сухожилия связана с плоским строением пирролидинового цикла и способностью ОН-группы оксипролина к образованию водородных связей. Замена одной глутаминовой боковой цепи в молекуле гемоглобина (всего содержится 300 боковых цепочек) на цепь, валина является, по-видимому, причиной заболевания серповидноклеточной анемией, приводящей к смертельным исходам.

Изучение последовательности аминокислот в гемоглобине используют для выяснения вопросов эволюции в новой области науки — химической палеогенетике. Например, -цепь гемоглобина лошади отличается от соответствующего белка человека в 26 местах (от общего числа 146), свиньи — в 10 местах, а гориллы — всего лишь в одном месте. Подсчитано, что в среднем удачная замена аминокислоты может произойти примерно один раз за десять миллионов лет (удачной считается замена, увеличивающая шансы на выживание). (Подобная замена обеспечивается заменой в последовательности оснований в молекуле нуклеиновой кислоты, разд. 37.18).

<< Предыдущий параграф Следующий параграф >>
Оглавление